Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

BERA Krishnendu HRITZ Jozef

Rok publikování 2022
Druh Další prezentace na konferencích
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
Popis The conformational dynamics of intrinsically disordered proteins (IDPs) regulated by post-translational modifications such as phosphorylation is challenging to elucidate. A well-known IDP Tau is found hyper-phosphorylated in Alzheimer’s disease (AD) in humans [1]. The proline-rich motif of Tau210-240 peptide directly interacts with proteins such as 14-3-3?. 14-3-3? is one of the crucial protein in the human brain and bind to a multiarray of proteins. It has a significant impact on forming and deforming neurofibrillary tangles, and it was shown that the 14-3-3? monomer has strong anti-aggregation properties [2]. It was shown that monomerization of 14-3-3z can be induced by phosphorylation of Ser58 at the dimeric interface
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.