Současný metodologický a technologický vývoj v elektronové mikroskopii, rentgenové difrakci a nukleární magnetické rezonanci v kombinaci s hmotnostní spektrometrií a rentgenovou difrakcí pod malými úhly umožňuje studium stále větších a komplexnějších systémů jako jsou např. viry, polymerázy, ribozomy a to ať už v jejich izolované podobě či v buněčném prostředí.

Výzkum realizovaný v rámci biofyziky při Ústavu fyziky kondenzovaných látek se dlouhodobě zabývá studiem struktury a dynamiky biomolekul a jejich komplexů pomocí výše uvedených experimentálních metod doplněných o molekulové modelování a teoretické přístupy. Výzkum je realizován společně se studenty v rámci jejich projektů a závěrečných prací od bakalářských po magisterské až disertační, je disponibilita špičkového vybavení velkým přínosem a konkurenční výhodou.

Projekt "Studium proteinových komplexů pomocí nukleární magnetické rezonance a kryo-elektronové mikroskopie"
se bude zabývat studiem oligonukleotidy nukleových kyselin, proteiny vystupujícími v různých fázích transkripčního cyklu, peptidy a jejich interakce s membránovými povrchy a studiem struktur biomolekulárních strojů (např. ribozom) v buněčných lamelách připravených pomocí elektronové mikroskopie.

Krom experimentálních technik pro určení atomárních struktur budou využívány i metody na bázi fluorescenční anizotropie (FA), izotermální titrační kalorimetrie (ITC) a microscale thermophoresis (MST).

Výsledky výzkumu budou zveřejňovány formou prezentací na konferencích, formou plakátových sdělení a vědeckých článků v impaktovaných a recenzovaných časopisech.